Methionin

Qualitätssicherung von Dr. med. Nonnenmacher am 21. November 2016
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Methionin ist neben Cystein die einzige schwefelhaltige proteinogene Aminosäure. In der Proteinsynthese nimmt L-Methionin - seine natürliche und biochemisch aktive Form - eine Sonderstellung ein, weil sie immer die erste Aminosäure darstellt, die Startersubstanz, aus denen ein Protein zusammengestellt wird. L-Methionin ist essentiell und dient vor allem als Lieferant von Methylgruppen (-CH3) für wichtige Hormone wie Cholin, Adrenalin, Kreatin und viele mehr.

Inhaltsverzeichnis

Was ist Methionin?

L-Methionin (M oder Met), die natürliche und bioaktive Form des Methionins, ist eine essentielle, proteinogene Aminosäure. Neben Cystein, das wiederum aus Methionin synthetisiert wird, ist sie die einzige schwefelhaltige Aminosäure. Für die Synthese von Proteinen nimmt L-Methionin eine Sonderstellung ein, weil sie immer die erste Aminosäure, die Starteraminosäure, für den Aufbau eines jeden Proteins darstellt.

Kodiert wird Methionin auf der mRNA (messenger-RNA) durch das Nukleinbasentriplett Adenin-Uracil-Guanin (AUG), das auch als Startcodon bezeichnet wird. Das bedeutet, dass jede mRNA mit dem Startertriplett AUG beginnt. Um die Proteinsynthese starten zu können, muss die tRNA (Transport-RNA) zunächst L-Methionin bereitstellen, bevor die nächste Aminosäure angeknüpft werden kann.

Proteine bestehen aus einer Aneinanderreihung von mindestens 100 proteinogenen Aminosäuren, die jeweils über eine Peptidbindung miteinander verknüpft werden. Neben seiner Rolle als Bestandteil vieler Proteine gilt L-Methionin als bedeutendster Methylgruppen-Lieferant für die Synthese von Hormonen wie Adrenalin, Cholin, Kreatin, Histidin und viele mehr. Darüber hinaus gilt L-Methionin auch als Schwefellieferant für die Synthese bestimmter Verbindungen im Körper.

Funktion, Wirkung & Aufgaben

Methionin nimmt in seiner biochemisch reaktiven L-Form übergeordnete Funktionen im Metabolismus des Körpers wie auch spezifische Funktionen wahr. Eine übergeordnete Funktion besteht darin, grundsätzlich die Anfangsaminosäure eines Proteins zu bilden.

Das bedeutet, dass die Eiweißsynthese zum Erliegen kommt, wenn nicht genügend L-Methionin im Körper verfügbar ist. Allerdings wird das Methionin in vielen Fällen nach der Einleitung der Proteinsynthese wieder abgespalten und recycelt, so dass es dann wieder für die nächste Proteinsynthese zur Verfügung steht. Besonders bei einigen Strukturproteinen ist L-Methionin ein wichtiger Bestandteil, der Einfluss auf die strukturelle Festigkeit von Bändern, Sehnen und Faszien hat. Auch die Härte von Finger- und Fußnägeln und die Festigkeit der Haare hängt von der Anzahl der Schwefelbrücken im Keratin ab, so dass dem Methionin hier eine hohe Bedeutung zukommt.

Methion kann die Blut-Hirn-Schranke relativ leicht überwinden und ist an der Bildung der Myelinscheiden der Nerven – auch im ZNS – beteiligt. Überschüssiges Methionin, das nicht direkt benötigt wird, kann sich durch Anlagerung an ATP (Adenosintriphosphat) zum S-Adenosylmethionin (SAM) umwandeln und als Methylgruppen-Donator (-CH3) fungieren. Nach Abgabe der Methylgruppe kann das Methionin wieder recycelt werden und steht für weitere Stoffwechselvorgänge zur Verfügung. Überschüssiges Methionin kann bis zu einem gewissen Grad über mehrere Stufen abgebaut und verstoffwechselt werden.

Zusätzliche Gaben von Methionin führen über den physiologischen Abbauprozess zu einer gewollten Säuerung des Urins, was im Falle von Harnwegsinfektionen das Bakterienwachstum hemmt und die Wirkung der verabreichten Antibiotika unterstützt. Auch können sich durch den niedrigen pH-Wert des Urins beginnende Calciumphosphat- und Magnesiumammoniumphosphat-Steine wieder auflösen.

Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte

Methionin ist eine essentielle Aminosäure, muss also von außen über die Nahrung zugeführt werden. Viele Nahrungsmittel, sowohl tierischen wie auch pflanzlichen Ursprungs, enthalten Methionin, aber nicht in freier Form, sondern immer gebunden an Proteine.

Nahrungsmittel mit nennenswerten Mengen an gebundenem Methionin sind z. B. rohes Rindfleisch, roher Lachs, Sesamkörner, getrocknete Sojabohnen und viele weitere – auch pflanzliche – Nahrungsmittel. Paranüsse weisen mit über 1.000 mg Methionin je 100 g sogar einen fast doppelt so hohen Gehalt auf wie roher Lachs. Die Verdauung der Proteine erfolgt im Dünndarm. Die Proteine werden weitestgehend durch spezialisierte Peptidasen in kleinere Stücke (Polypeptide) aufgespalten und über die Dünndarmzotten resorbiert.

Bei einer ausgewogenen Ernährung ist davon auszugehen, dass genügend Methionin aufgenommen wird. Die Angaben für optimale Mengen schwanken ein wenig. Als Anhaltswert kann für den Menschen ein Bedarf von ca. 13 bis 16 mg je Kilogramm Körpermasse angenommen werden. Ein normalgewichtiger Mensch mit einer Körpermasse von 75 kg ist demnach auf eine tägliche Zufuhr von Methionin in der Größenordnung 975 bis 1.200 mg angewiesen.

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Krankheiten & Störungen

Die essentielle Aminosäure Methionin dient als Ausgangsstoff für zahlreiche komplexe Stoffwechselvorgänge, so dass Störungen bestimmter Umsetzungsprozesse durch Fehlen bestimmter Enzyme zu teils schwerwiegenden Symptomen führen können. Ein Mangel an Methionin führt auch zu einem Mangel an S-Adenosylmethionin (SAM).

Der Mangel an SAM wird unter anderem mit der Ausbildung einer Fettleber und mit Förderung von Depressionen in Verbindung gebracht. Einige Störungen im Methionin-Cystein-Stoffwechsel, die durch einen Mangel an bestimmten Enzymen ausgelöst werden, führen zu einer starken Ansammlung des Zwischenprodukts Homocystein. Bekannteste Ursache für die Homocystinurie wie die Anhäufung von Homocystein genannt wird, ist ein Gendefekt, der einen Mangel an Cystathionin-Beta-Synthase bedingt.

Das überschüssige Homocystein fördert die Ausbildung von Thrombosen und hat negative Auswirkungen auf das Bindegewebe, vorwiegend am Skelett und an den Augen, so dass die Gefahr einer Lageveränderung der Augenlinsen (Linsenektopie) gegeben ist. Die Homocystinurie beeinträchtigt auch mentale Prozesse. Wenn die Methionin-Stoffwechselstörung zu einem Mangel an Cystein führt, tritt auch ein Mangel an Glutathion und Taurin auf, das wichtige protektive Funktionen auf die Nerven hat. Ein Zusammenhang Cysteinmangel mit der Progression von Morbus Alzheimer und Morbus Parkinson wurde festgestellt.

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