Wasserstoffbrückenbindung

Qualitätssicherung von Dr. med. Nonnenmacher am 4. März 2017
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Die Wasserstoffbrückenbindung ist eine Wechselwirkung zwischen Molekülen, die den Van-der-Waals-Wechselwirkungen gleicht und im menschlichen Körper vorkommt. Die Bindung spielt vor allem im Zusammenhang mit Peptidbindungen und Ketten aus Aminosäuren in Proteinen eine Rolle. Ohne Wasserstoffbrückenbindungsfähigkeit ist ein Organismus nicht lebensfähig, da ihm lebenswichtige Aminosäuren fehlen.

Inhaltsverzeichnis

Was ist die Wasserstoffbrückenbindung?

Wasserstoffbrückenbindungen werden als Wasserstoffbrücken oder H-Brücken abgekürzt. Es handelt sich um einen chemischen Effekt, der sich auf die anziehende Wechselwirkung von kovalent gebundenen Wasserstoffatomen auf freie Elektronenpaare eines Atomgruppierungsatoms bezieht. Die Wechselwirkung beruht auf Polarität und besteht, genauer beschrieben, zwischen den positiv polarisierten Wasserstoffatomen in einer Amino- oder Hydroxygruppe und freien Elektronenpaaren anderer Funktionsgruppen.

Nur unter bestimmten Umständen kommt es zu der Wechselwirkung. Eine Bedingung ist die elektronegative Eigenschaft der freien Elektronenpaare. Diese Eigenschaft muss stärker sein als die elektronegative Eigenschaft des Wasserstoffs, um eine starke Bindung zu schaffen. Das Wasserstoffatom kann so polar gebunden werden. Elektronegativ freie Atome können beispielsweise Stickstoff, Sauerstoff und Fluor sein.

Wasserstoffbrückenbindungen sind Nebenvalenzbindungen, deren Stärke meist weit unter denen von kovalenten Bindungen oder ionischen Bindungen liegt. Moleküle in Wasserstoffbrückenbindungen besitzen im Verhältnis zur Molmasse einen relativ hohen Schmelzpunkt und einen ähnlich hohen Siedepunkt. Medizinische Relevanz haben die Bindungen vor allem im Bezug auf die Peptide und Nucleinsäuren innerhalb eines Organismus.

Wasserstoffbrückenbindungen sind intermolekulare Kräfte. Ohne ihre Existenz würde Wasser nicht in verschiedenen Aggregatzuständen vorkommen, sondern wäre gasförmig.

Funktion & Aufgabe

Die Wasserstoffbrückenbindung besitzt nur schwache Wechselwirkung und tritt zwischen zwei Teilchen oder innerhalb von Molekülen auf. In diesem Zusammenhang spielt die Bindungsform zum Beispiel für die Bildung von Tertiärstrukturen in Proteinen einen Rolle. Unter der Proteinstruktur versteht die Biochemie die unterschiedlichen Strukturebenen eines Proteins oder Peptids. Die Strukturen dieser natürlich vorkommenden Substanzen werden hierarchisch in eine Primärstruktur, eine Sekundärstruktur, eine Tertiärstruktur und eine Quartärstruktur eingeteilt.

Als Primärstruktur gilt die Aminosäuresequenz. Wenn ein Protein bezüglich der räumlichen Anordnung erwähnt wird, ist häufig von Proteinkonformationen und dem Phänomen der Konformationsänderung die Rede. Die Konformationsänderung entspricht in diesem Zusammenhang einer Veränderung der räumlichen Struktur. Die Anordnung von Proteinen hat die Peptidbindung zur Basis. Diese Bindungsart verbindet Aminosäuren immer auf dieselbe Art und Weise.

In Zellen werden Peptidbindungen durch Ribosomen vermittelt. Jede Peptidbindung entspricht einer Verbindung von Carboxylgruppen einer Aminosäure und Aminogruppen einer zweiten Aminosäure, die mit der Abspaltung von Wasser einhergeht. Dieser Prozess ist auch als Hydrolyse bekannt.

Wasserstoffbrückenbindungen sind intermolekulare Kräfte. Ohne ihre Existenz würde Wasser nicht in verschiedenen Aggregatzuständen vorkommen, sondern wäre gasförmig.

In jeder Peptidbindung verbindet eine Einfachbindung eine C=O-Gruppe mit einer NH-Gruppe. Das Stickstoffatom besitzt genau ein freies Elektronenpaar. Wegen der hohen Elektronegativität von Sauerstoff steht dieses freie Paar unter dem elektronenziehenden Einfluss von O2-Atomen. Auf diese Weise zieht der Sauerstoff das freie Elektronenpaar teilweise in die Bindung zwischen Stickstoffatom und Kohlenstoffatom und die Peptidbindung erhält anteiligen Doppelbindungscharakter. Durch den Doppelbindungscharakter wird die freie Drehbarkeit der NH- und C=O-Gruppe aufgehoben.

Sauerstoffatome und Wasserstoffatome von Peptidbindungen sind für die Strukturbildung ausnahmslos aller Peptide und Proteine relevant. Zwei Aminosäuren können sich auf diese Weise aneinander anlagern. Nach einer solchen Anlagerung liegen sich sämtliche Peptidbindungen zweier Ketten aus Aminosäuren unmittelbar gegenüber. Die Wasserstoffatome in der Peptidbindung sind relativ positiv polarisiert, wenn man sie mit den Sauerstoffatomen der einander direkt gegenüberliegenden Peptidbindungen vergleicht. Auf diese Weise bilden sich Wasserstoffbrücken und verbinden die beiden Aminosäureketten miteinander.

Alle Aminosäuren im menschlichen Körper sind organische Verbindungen aus zumindest einer Carboxygruppe und einer Aminogruppe. Aminosäuren sind ein essenzieller Strukturbaustein menschlichen Lebens. Neben den α-Aminosäuren der Proteine sind mehr als 400 nicht-proteinogene Aminosäuren mit biologischer Funktionen bekannt, die ohne Wasserstoffbrückenbindung nicht entstehen könnten. Kräfte wie die Wasserstoffbrückenbindung stabilisieren so vor allem die Tertiärstruktur der Aminosäuren.

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Krankheiten & Beschwerden

Wenn eine Störung in der Bildung von funktionsfähig proteinergen Raumstrukturen vorliegt, ist in der Regel von Proteinfaltungserkrankungen die Rede. Eine solche Erkrankung ist Chorea Huntington. Diese genetisch bedingte Erkrankung wird autosomal-dominant vererbt und liegt an einer genetischen Mutation im Chromosom 4. Die Mutation führt zu einer Instabilität des Genprodukts. Bei der Erkrankung handelt es sich um eine neurologische Krankheit, die vor allem mit unwillkürlichen Hyperkinesen der distalen Extremitäten und des Gesichts assoziiert ist. Anhaltende Hyperkinesen führen in den betroffenen Muskeln zu Rigidität. Zusätzlich leiden Patienten der Erkrankung an erhöhtem Energieverbrauch.

Pathologische Erscheinungen im Zusammenhang mit Wasserstoffbrückenbindungen oder der generellen Proteinstruktur liegen auch bei Prionkrankheiten wie dem Rinderwahn vor. Der am weitesten verbreiteten Hypothese zufolge leitet BSE die Fehlfaltung der Proteine ein. Diese fehlgefalteten Proteine können nicht durch physiologische Prozesse abgebaut werden und reichern sich daher im Gewebe an, so vor allem im zentralen Nervensystem. Die Folge ist einer Degeneration der Nervenzellen.

Auch im ursächlichen Zusammenhang des Morbus Alzheimer werden Fehlbildungen der Proteinstruktur diskutiert. Die genannten Erkrankungen betreffen die Wasserstoffbrückenbindung nicht unmittelbar, sondern beziehen sich auf die räumliche Struktur von Proteinen, zu der die Wasserstoffbrückenbindung wesentlich beiträgt.

Ein Organismus mit absoluter Unfähigkeit zu Wasserstoffbrückenbindungen ist nicht lebensfähig. Eine dies bewirkende Mutation hätte einen Abgang in der frühen Schwangerschaft zur Folge.

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