Xanthinoxidase

Qualitätssicherung von Dr. med. Nonnenmacher am 21. November 2016
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Die Xanthinoxidase ist während des Abbaus der Purine für die Umwandlung in Harnsäure verantwortlich. Ein Mangel oder eine Hemmung des Enzyms führt zur Senkung der Harnsäurewerte im Blut.

Inhaltsverzeichnis

Was ist Xanthinoxidase?

Xanthinoxidase ist ein Enzym, das die Reaktion von Hypoxanthin über Xanthin zu Harnsäure in Gang setzt (katalysiert). Es enthält einen Nicht-Protein-Anteil als sogenannte prosthetische (griechisch, prosthetos, angehängt) Gruppe, der für die Reaktivität verantwortlich ist.

Dabei handelt es sich um einen Flavin-Abkömmling. Xanthinoxidase gehört damit zu den Flavinenzymen. Außerdem besitzt es Eisen und Molybdän im aktiven Zentrum. Im Jahre 1902 wurde das Enzym das erste Mal als Bestandteil von Kuhmilch von dem Biochemiker F. Schardinger beschrieben, so dass es früher das Schardinger Enzym genannt wurde. Unter der Wirkung dieses Enzyms kommt es zu einem Farbumschlag des Farbstoffes Methylenblau, was als typische Nachweisreaktion für die Unterscheidung von roher und hitze-behandelter Milch genutzt werden kann.

Bei hoher Temperatur wird das Enzym zerstört. Die Farbänderung beruht darauf, dass die in roher Milch vorhanden Enzyme (wie Xanthinoxidase) in Gegenwart von Formaldehyd bei Luftzutritt das Methylenblau entfärben.

Funktion, Wirkung & Aufgaben

Bekannteste Aufgabe der Xanthinoxidase ist die Bildung von Harnsäure innerhalb des Purinstoffwechsels. Purine sind in jeder Zelle vorhanden. Sie sind Bestandteil der Nukleinbasen Adenosin und Guanin, aus denen, zusammen mit den Pyrimidinbasen Cytosin und Thymin (beziehungsweise Uracil), die Nukleinsäuren DNA und RNA aufgebaut sind.

Die Erbinformation in den verschiedenen Zellen des Körpers besteht aus Nukleinsäuren. Dies trifft für den Menschen und für Tiere zu. So nimmt der Mensch mit Fleischprodukten eine große Menge in Form von tierischen Lebensmitteln auf. Gehen körpereigene Zellen unter oder werden tierische, die über die Nahrung in den Körper gelangen, abgebaut, fallen Nukleinsäuren und damit auch Purine an. Diese werden zu Harnsäure umgesetzt. Unter Wirkung der Xanthinoxidase entsteht zunächst Hypoxanthin und in einem weiteren Schritt Xanthin, das in Harnsäure umgewandelt, größtenteils über die Niere ausgeschieden werden kann. Nur ein geringer Anteil der Harnsäure verlässt über den Darm den Körper.

Fallen im Körper große Mengen Purin an oder ist die Ausscheidung über den Urin eingeschränkt, steigt der Harnsäurespiegel im Blut. Ein zweites, in den Purinabbau involviertes Enzym produziert ebenfalls Harnsäure. Es trägt den Namen Xanthindehydrogenase, verwendet Nikotinamidadenindinukleotid (NAD) und ist das vorherrschende Enzym. Die Xanthinoxidase hat dagegen eine Flavinadenindinucleotid-Untereinheit (FAD). Bei einer Minderversorgung, beispielsweise durch Durchblutungsmangel, können sich beide Enzyme ineinander umwandeln.

Bei der Umsetzung unter Wirkung von Xanthinoxidase entsteht als Nebenprodukt auch Wasserstoffperoxid. Wasserstoffperoxid ist selbst kein Radikal, aber dennoch ein reaktiver Stoff. Deshalb wird es durch die Wirkung weiterer Enzyme (Peroxidase, Katalase) im Körper rasch unschädlich gemacht.

Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte

Der Purinabbau erfolgt hauptsächlich in der Leber. In der Dünndarmschleimhaut ist das Enzym darüber hinaus am Einbau des Eisens in das Transporteiweiß Transferrin beteiligt. In Untersuchungen wurde gezeigt, dass das Enzym in Zellen zu finden ist, die sich in der Innenwand der Blutgefäße befinden. In diesem Zusammenhang wird dessen Einfluss auf den Verlauf von Herz-Kreislauf Erkrankungen und auf Schädigungen durch oxydativen Stress diskutiert.

Der Anteil der Oxidase im Verhältnis zur Dehydrogenase als dem Enzymsystem, das für die Umwandlung von Purinen zu Harnsäure verantwortlich ist, beträgt 20 Prozent. Die Xanthindehydrogenase Form liegt zu 80 Prozent vor. Das in der Xanthinoxidase enthaltene Flavin zählt zu den Riboflavinen, das identisch zu dem Vitamin B2 ist. Die in Xanthinoxidase enthaltene Molybdän-Untereinheit wird durch Allopurinol, das Purinen in der Struktur stark ähnelt, gebunden. Auf diese Weise wird das Enzym nahezu vollständig gehemmt. Die Aktivität des Enzyms kann indirekt durch die Menge der gebildeten Harnsäure ermittelt werden.

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Krankheiten & Störungen

Bei purinreichen Mahlzeiten oder bei verstärktem Zelluntergang, der beispielsweise während einer Krebstherapie auftritt, wird die Xanthinoxidase Reaktion aktiviert und es entstehen größere Mengen Harnsäure. Der Harnsäurewert im Blut erhöht sich.

Ist das Enzym gehemmt, sinkt die Harnsäure-Konzentration im Blut. Dieser Effekt liegt der Medikation bei einer Gicht Erkrankung zugrunde. Bei Gicht führen die erhöhten Harnsäurekonzentrationen zur Kristallisation und damit zu Beschwerden in den Gelenken. Medikamente, die Allopurinol enthalten, sind Standard Präparate zur Behandlung von Gicht. Bei der erblichen Form des Enzymmangels ist die Aktivität durch Mutationen verringert. Diese Erkrankung wird autosomal-rezessiv vererbt. Das Kind erkrankt, wenn beide Elternteile ein betroffenes Allel tragen. Eine herabgesetzte Aktivität der Xanthinoxidase tritt ebenfalls auf, wenn es am Molybdän Cofaktor mangelt, weil er auf Grund eines Defektes nicht gebildet wird.

Xanthin und Hypoxanthin reichern sich an. Deutlich erhöhte Xanthinwerte im Blut und das Auftreten von Xanthin im Urin (Xanthinurie) sind bei den Betroffenen auffällig. Bei der Bestimmung von Xanthin zum Nachweis eines Enzymmangels müssen Lebensmittel wie Kaffeebohnen, Tee, Mate oder Kartoffeln als Xanthinquelle ausgeschlossen werden. Die Harnsäurewerte sind dagegen erniedrigt. Da Xanthin nicht abgebaut wird und schwerlöslich ist, kann es Kristalle bilden. In den meisten Fällen verläuft die Erkrankung symptomlos. Bei anderen kann es jedoch zu Problemen in der Niere, zu Harnwegsinfektionen oder Blut im Urin führen.

Bilden sich bei schweren Verläufen Xanthinsteine, können diese sich im Nierengewebe oder in den Harnwegen ablagern. Betroffene müssen auf purinarme Diät und reichliche Flüssigkeitsaufnahme achten.

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