Strukturprotein

Qualitätssicherung von Dr. med. Nonnenmacher am 21. November 2016
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Strukturproteine dienen in erster Linie in Zellen und Geweben als zugfeste Gerüststoffe. Sie haben meist keine enzymatische Funktion, greifen also normalerweise nicht in Stoffwechselvorgänge ein. Strukturproteine bilden meist lange Fasern aus und geben z. B. Bändern, Sehnen und Knochen ihre Festigkeit und Motilität, ihre Beweglichkeit. Mehrere verschiedene Arten von Strukturproteinen machen beim Menschen etwa 30 % aller vorkommenden Proteine aus.

Inhaltsverzeichnis

Was ist das Strukturprotein?

Proteine, die hauptsächlich dem Gewebe ihre Struktur und ihre Reißfestigkeit verleihen, werden unter dem Begriff Stukturproteine zusammengefasst. Strukturproteine zeichnen sich dadurch aus, dass sie in der Regel nicht an enzymatisch-katalytischen Stoffwechselvorgängen beteiligt sind.

Skleroproteine, die zu den Strukturproteinen gezählt werden, bilden meist lange Kettenmoleküle in Form von aneinandergereihten Aminosäuren, die jeweils über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Strukturproteine weisen häufig wiederkehrende Aminosäuresequenzen auf, die den Molekülen besondere Sekundär- und Tertiärstrukturen erlauben wie Doppel- oder dreigängige Helices, was zu besonderer mechanischer Festigkeit führt. Wichtige und bekannte Strukturproteine sind z. B. Keratin, Kollagen und Elastin. Keratin gehört zu den faserbildenden Strukturproteinen, die der Oberhaut (Epidermis) sowie Haaren und Nägeln die Struktur verleiht.

Kollagene bilden mit über 24 % aller im menschlichen Körper vorkommenden Proteine die größte Gruppe an Struktureiweißen. Auffällig ist bei Kollagenen, dass jede dritte Aminosäure Glycin ist und eine Häufung der Sequenz Glycin-Prolin-Hydroxyprolin vorliegt. Die reißfesten Kollagene sind die wichtigsten Bestandteile von Knochen, Zähnen, Bändern und Sehnen (Bindegewebe). Im Gegensatz zu Kollagenen, die kaum dehnbar sind, verleiht Elastin bestimmten Geweben Dehnfähigkeit. Elastin ist daher unter anderem ein wichtiger Bestandteil in der Lunge, in den Wänden von Blutgefäßen und in der Haut.

Funktion, Wirkung & Aufgaben

Unter dem Begriff Strukturprotein werden verschiedene Klassen von Proteinen subsumiert. Allen Strukturproteinen ist gemeinsam, dass ihre Hauptfunktion darin besteht, dem Gewebe, in dem sie vorkommen, Struktur und Festigkeit zu geben. Dabei ist eine große Bandbreite der notwendigen strukturellen Eigenschaften erforderlich. Kollagene, die das Strukturprotein unter anderem in Bändern und Sehnen bilden, sind extrem reißfest, da die Bänder und Sehnen hohen Belastungen in puncto Reißfestigkeit ausgesetzt sind.

Als Bestandteil in Knochen und Zähnen müssen die Kollagene zusätzlich bruchfeste Strukturen bilden können. Andere Körpergewebe benötigen neben der Reißfestigkeit eine besondere Elastizität, um sich den jeweiligen Bedingungen anpassen zu können. Diese Aufgabe erfüllen Strukturproteine, die zu den Elastinen gehören. Sie lassen sich dehnen und sind bedingt vergleichbar mit elastischen Fasern in Stoffgeweben. Elastine ermöglichen schnelle Volumenanpassungen bei Blutgefäßen, Lunge und verschiedenen Häuten und Membranen, die Organe einhüllen und wechselnde Organumfänge verkraften müssen. Auch in der Haut des Menschen ergänzen sich Kollagene und Elastine, um beides, Festigkeit und Verschiebemöglichkeit der Haut zu gewährleisten.

Während Kollagene in Bändern und Sehnen hauptsächlich Reißfestigkeit in einer bestimmten Richtung garantieren, müssen Keratine, die Bestandteil von Finger- und Fußnägeln sind, für flächige (zweidimensionale) Festigkeit sorgen. Eine weitere Klasse von Strukturproteinen wird von sogenannten Motorproteinen gebildet, die den Hauptbestandteil von Muskelzellen bilden. Myosin und andere Motorproteine haben die Fähigkeit, aufgrund eines bestimmten neuronalen Reizes zu kontrahieren, so dass sich der Muskel vorübergehend unter Energieaufwendung verkürzt.

Bildung, Vorkommen & Eigenschaften

Strukturproteine werden, wie andere Proteine auch, in den Zellen synthetisiert. Voraussetzung ist, dass die Versorgung mit den entsprechenden Aminosäuren gewährleistet ist. Zunächst werden mehrere Aminosäuren zu Peptiden und Polypeptiden verknüpft. Diese Teilstücke eines Proteins werden am rauen endoplasmatischen Retikulum zu größeren Teilstücken und danach zum vollständigen Proteinmolekül zusammengesetzt.

Strukturproteine, die außerhalb der Zellen in der extrazellulären Matrix Funktionen erfüllen müssen, erhalten eine Markierung und werden per Exocytose mittels sekretorischer Vesikel in den extrazellulären Raum transportiert. Die erforderlichen Eigenschaften der Strukturproteine decken ein weites Spektrum zwischen Zugfestigkeit und Elastizität ab. Strukturproteine kommen normalerweise nur als Bestandteil von Geweben vor, so dass ihre Konzentration nicht ohne weiteres direkt gemessen werden kann. Eine optimale Konzentration kann daher nicht angegeben werden.

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Krankheiten & Störungen

Die vielschichtigen Aufgaben, die die unterschiedlichen Strukturproteine übernehmen müssen, lassen erwarten, dass auch Fehlfunktionen auftreten können, die zu Störungen und Symptomen führen. Ebenso kann es zu Fehlfunktionen innerhalb der Synthesekette kommen, weil für die Synthese eine Vielzahl von Enzymen und Vitaminen erforderlich ist.

Die auffälligsten Störungen ergeben sich, wenn aufgrund einer Unterversorgung von Aminosäuren, die entsprechenden Proteine nicht synthetisiert werden können. Die Mehrzahl der benötigten Aminosäuren können vom Körper selbst synthetisiert werden, nicht aber die essentiellen Aminosäuren, die von außen in Form von Nahrung oder Nahrungsergänzungsmitteln zugeführt werden müssen. Selbst bei ausreichender Versorgung mit essentiellen Aminosäuren kann die Resorption im Dünndarm aufgrund von Krankheiten oder aufgrund aufgenommener Toxine oder als Nebenwirkung bestimmter Medikamente gestört sein und einen Mangel verursachen. Eine bekannte, wenn auch seltene, Krankheit in diesem Zusammenhang ist die Duchenne-Muskeldystrophie.

Die Krankheit wird durch einen Gendefekt auf dem x-Chromosom ausgelöst, so dass nur Männer davon direkt betroffen sind. Der Gendefekt führt dazu, dass das für die Verankerung von Muskelfasern der Skelettmuskulatur verantwortliche Strukturprotein Dystrophin nicht synthetisiert werden kann. Es kommt dadurch zu einer Muskeldystrophie mit schwerwiegendem Verlauf. Eine weitere – ebenfalls seltene – Erbkrankheit führt zur Mitochondriopathie. Mehrere bekannte Gendefekte innerhalb der DNA und der mitochondrialen DNA können Mitochondrien verursachen. Eine veränderte Zusammensetzung bestimmter mitochondrialer Strukturproteine bedingen eine verminderte Energieversorgung des gesamten Organismus.

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