Lysyloxidase

Qualitätssicherung von Dr. med. Nonnenmacher am 21. November 2016
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Lysyloxidase ist ein Enzym des Bindegewebes, das katalytische Aufgaben besitzt und die Quervernetzung von Kollagen und Elastin begünstigt. Das Enzym wirkt stabilisierend auf das Bindegewebe, indem es oxidative Desaminierung betreibt und damit die grundlegenden Bedingungen für die Quervernetzung schafft. Bei Cutis laxa ist die Aktivität der Lysyloxidase herabgesetzt.

Inhaltsverzeichnis

Was ist die Lysyloxidase?

Im menschlichen Körper gibt es unterschiedliche Enzyme, die allesamt katalytische Aktivität besitzen. Enzyme ermöglichen im menschlichen Körper also Reaktionen oder beschleunigen sie. Die Lysyloxidase ist ein Enzym des menschlichen Bindegewebes. Es wird auch Protein-Lysin-6-Oxidase genannt und kommt vor allem den extrazellulären Raum des Bindegewebes vor.

Die katalytische Aktivität des Enzyms bezieht sich in diesem Fall auf die Quervernetzung zwischen Kollagen und Elastin. Lysyloxidase stabilisiert die beiden Proteine auf mechanische Art und Weise und ermöglichst so die reaktive Verbindung. Lysyloxidase kommt nicht nur im menschlichen Körper vor. Auch andere Wirbeltiere sind mit dem Enzym ausgestattet. Die Lysyloxidase gilt als Stabilisator des Bindegewebes. Ein Mangel an dem Enzym lässt das Krankheitsbild der Cutis laxa entstehen, einer schweren und erblichen Bindegewebsschwäche.

Funktion, Wirkung & Aufgaben

Lysyloxidase übernimmt im extrazellulären Raum wichtige Aufgaben bei der Querverbindung zwischen einzelnen Molekülen Kollagen. Im Körper des Menschen kommt Kollagen mit ca. 30-prozentigem Anteil an der Gesamtproteinmasse eine Hauptrolle innerhalb der Eiweiße zu.

Kollagen ist das häufigste Protein. Es handelt sich um ein Struktur- und Bauprotein, aus dem viele Bestandteile des Körpers bestehen, so zum Beispiel das Bindegewebe, die Knochen, Zähne, Knorpel, Sehnen, Bänder und die Haut. Lysyloxidase unterstützt die Bindung von Kollagen an Carbonylgruppen und trägt so seinen Teil zur Stabilität der genannten Körperbestandteile bei. Es besitzt katalytische Aktivität für die Produktion von Carbonylgruppen, die an Kollagenen in Aldolkondensationen kovalente Quervernetzungen eingehen. Die katalytische Aufgabe der Lysyloxidase besteht demnach in der Vorbereitung von Fibrillenbildung. Das Enzym schafft alle chemischen Voraussetzungen, die zur Bildung erforderlich sind.

Fibrillen gelten als Fasern von Fiber. Sie entsprechen dünnen und faserigen Körperbestandteilen und kommen in pflanzlichen Zellwänden, in menschlichen Muskeln und im Bindegewebe vor. Die Aufgabe von Lysyloxidase ist in diesem Zusammenhang im Wesentlichen die oxidative Desaminierung von Lysylresten. Als Desaminierung bezeichnet die Chemie eine chemische Abspaltung von Aminogruppen als Ammonium-Ionen oder Ammoniak. Die oxidative Desaminierung spaltet Aminogruppen der Aminosäure L-Glutamat von Wasserstoff ab und oxidiert sie unter der Übertragung von Wasserstoff auf NAD+ oder NADP+ zu Imino-Gruppen.

Anschließend erfolgt eine hydrolytische Abspaltung von Imino-Gruppen als Ammoniumionen, die mit der Bildung von α-Ketosäure einhergeht. Die Desaminierung entspricht dem ersten Schritt im biochemischen Abbau von Aminosäuren, der bei Säugetieren hauptsächlich in der Leber stattfindet. Das bei der Desamierung gebildete Ammoniumion wird zu Harnstoff umgesetzt. Die Desaminierungsprozesse der Lysyloxidase lassen Aldehydgruppen entstehen, die mit den einzelnen Aminogruppen von anderen Lysylreste sogenannte Schiff’sche Basen entstehen lassen und auf diese Weise die stabilisierenden Quervernetzungen im Kollagen bilden können.

Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte

Codiert wird Lysyloxidase in der DNA vom LOX-Gen, das sich beim Menschen auf Chromosom 5 im Genlocus q23.3 bis q31.2 befindet. Das Genprodukt ist nicht die Endform des Enzyms. Es handelt sich bei dem Produkt nicht um fertige Lysyloxidase, sondern um eine Vorgängerform, die nach der Translation eine molare Masse von 47 kDa besitzt.

Es kommt im weiteren Verlauf zur Glykosylierung. Bei diesem Prozess steigt die molare Masse des späteren Enzyms auf 50 kDa und die Vorgängerform der Lysyloxidase wird in den Extrazellulärraum sezerniert. Nach der Sekretion wird die Pre-Pro-Lysyloxidase weiterverarbeitet. Im extrazellulären Raum wird die Substanz gespalten. Die Spaltung in zwei Fragmente übernimmt das Protein 1. Auf diese Weise entsteht zum einen die 32 kDa schwere Lysyloxidase. Zum anderen entsteht eine Restsubstanz, die in diesem Fall einem Polypeptid entspricht.

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Krankheiten & Störungen

Genetische Defekte der Lysyloxidase können das Krankheitsbild einer Cutix laxe bedingen. Diese Erkrankung wird auch Dermatochalasis genannt und bezieht sich auf eine Gruppe von oft altersbedingten Bindegewebsschwächen, die in den meisten Fällen mit familiärer Häufung beobachtet werden.

Das gemeinsame Kennzeichen aller Dermatochalasisphänomene ist eine schlaffe und unelastische Haut, die häufig in großen Falten an den unterschiedlichsten Körperpartien herunterhängt. Die meisten Betroffenen sehen aufgrund der Veränderungen älter aus als sie es sind. Die Erkrankungen werden unter anderem durch genetische Mutationen hervorgerufen. In diesem Zusammenhang ist vom Cutis-laxa-Syndrom die Rede. Die Erkrankung kann in autosomal-rezessiver, autosomal-dominanter und x-chromsomaler Form vorliegen. In vielen Fällen ist das Cutis-laxa-Syndrom mit weiteren Anomalien vergesellschaftet und kann bei einer Beteiligung der Organe beispielsweise einen tödlichen Verlauf nehmen.

ARCL1 entspricht einer Cutis laxa des autosomal-rezessiven Typ 1 und gilt als schwerste Form, die unter Umständen lebensbedrohliche Komplikationen entstehen lassen kann. Die Form ARCL1A ist mit Mutationen im FBLN5-Gen auf Locus 14q32.12 assoziiert. Typ ARCL1B geht mit Mutationen im EFEMP2-Gen auf Locus 11q13.1 einher und Variante ARCL1C entspricht einer Cutis laxa mit Begleitanomalien im Bereich der Lunge, des Gastrointestinaltrakts und des Harntrakts, die auf Mutationen im LTBP4-Gen auf Locus 19q13.2 zurückgehen.

Die Mutationen in den genannten Genen führen zu einer unterdurchschnittlichen Aktivität von Lyxyloxidase. Durch die verminderte Aktivität des Enzyms werden unzureichende Querverbindungen geschaffen. Das Bindegewebe der Patienten ist damit nicht ausreichend stabilisiert.

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