Katalyse

Qualitätssicherung von Dr. med. Nonnenmacher am 23. Januar 2017
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Die Katalyse entspricht der Herabsetzung der Aktivierungsenergie, die für chemische und biologische Reaktionen erforderlich ist. Die katalytische Herabsetzung der benötigten Energiemenge wird von einem Katalysator ermöglicht, der in der Biologie einem Enzym entspricht. Bei enzymatischen Erkrankungen können die katalytischen Eigenschaften von Enzymen herabgesetzt oder sogar aufgehoben sein.

Inhaltsverzeichnis

Was ist die Katalyse?

Enzyme haben spezielle Aufgaben im menschlichen Körper. So verschieden die Funktion einzelner Enzyme auch wirken mag, besitzen sie im Grunde alle dieselbe Aufgabe und bringen zur Erfüllung dieser Aufgabe ähnliche Eigenschaften mit. Die Hauptaufgabe aller Enzyme liegt in der Katalyse. Daher sagt ihnen die Biochemie katalytische Eigenschaften nach.

Wörtlich übersetzt bedeutet Katalyse "Auflösung". Im Mittelpunkt der Katalyse steht die Aktivierungsenergie. Als solche bezeichnet die Chemie die Menge an Energie, die in einem Reaktionssystem zur chemischen Reaktion beider Reaktionspartner zwingend erforderlich ist. Um die Aktivierungsenergie herabzusetzen und so beide Reaktionspartner auch bei geringen Energien eine Reaktion im Reaktionssystem durchlaufen zu lassen, kommen Katalysatoren zum Einsatz. In biologischen Reaktionssystemen setzen also Enzyme mit katalytischen Eigenschaften die Aktivierungsenergie einer bestimmten chemischen Reaktion herab und fungieren dementsprechend als chemische Katalysatoren.

Im Rahmen einer Katalyse erhöht sich zum einen die Wahrscheinlichkeit für einen erfolgreichen Reaktionsablauf und zum anderen erhöht sich zuweilen auch die Geschwindigkeit der Reaktion. Zu einer Verschiebung des chemischen Gleichgewichts kommt es im Rahmen einer Katalyse nicht.

Die Chemie unterscheidet eine homogene Katalyse von einer heterogenen Katalyse. Die Biokatalyse entspricht weder der einen, noch der anderen Form. Bei ihr handelt es sich um eine eigenständige Form der Katalyse.

Funktion & Aufgabe

Biokatalysen entsprechen der Lenkung, Umsetzung oder Beschleunigung von chemischen Reaktionen im biologischen Milieu. Enzyme fungieren bei diesem Vorgang als biologische Katalysatoren. Jedes Enzym besteht größtenteils aus Proteinen, die zum Teil mit einem Ko-Faktor vergesellschaftet sind. Annähernd alle biochemischen Reaktionen im lebendigen Organismus besitzen einen enzymatischen Katalysator.

Die Biokatalyse wird in der Biotechnologie mittels isolierter oder lebendgier Enzyme umgesetzt. Ein Beispiel der Biokatalyse bietet sich in Bierbrauereien, wo biokatalytische Prozesse mittels Bakterien, Pilzen oder Hefen umgesetzt werden. Die Pharmaindustrie verwirklicht mittels Biokatalyse ansonsten undurchführbare Reaktionen.

Im menschlichen Körper finden unentwegt Katalysen statt, bei denen Enzyme bestimmte Reaktionen beschleunigen. Enzyme sind zum Beispiel für den Stoffwechsel von Organismen relevant und steuern in den Stoffwechselprozessen größtenteils die biochemischen Reaktionen. Sie steuern zum Beispiel die Verdauung, aber sind in Form von Polymerasen auch an der Transkription und Replikation der DNA beteiligt.

Die katalytische Herabsetzung der benötigten Energiemenge wird von einem Katalysator ermöglicht, der in der Biologie einem Enzym entspricht. Abbildung zeigt Bändermodell einer Lipase.

Der Großteil aller biochemischer Reaktionen würde in einem lebendigen Organismus ohne Enzyme mit vernachlässigbar langsamer Geschwindigkeit erfolgen. Enzyme beschleunigen das Erreichen von chemischem Gleichgewicht, ohne dass dabei etwas am Gleichgewicht verändert wird.

Ein Enzym besitzt deshalb katalytische Wirksamkeit, weil es in chemischen Reaktionen die Aktivierungsenergie senken kann. Diese Energie entspricht dem Energiebetrag, der zur Ingangsetzung einer Reaktion vorab aufgebracht werden muss. Bei der Reaktion verändert sich das Substrat zu energetisch ungünstigen Übergangszuständen. Die Aktivierungsenergie zwingt das Substrat in seinen Übergangszustand. Die katalytische Wirkung von Enzymen greift an dieser Stelle der Reaktion ein, indem es den Übergangszustand des Substrats über nicht-kovalente Wechselwirkungen stabilisiert. Auf dies Weise ist zur Überführung eines Substrats in den Übergangszustand deutlich weniger Energie erforderlich. Aus diesem Grund wandelt sich das Substrat mit höherer Geschwindigkeit in das endgültige Produkt der Reaktion um. Die Enzyme gelten mit diesen katalytischen Funktionen als wegebnende Elemente für jedes biochemische Reaktionsprodukt.

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Krankheiten & Beschwerden

Wenn Enzyme mutieren oder ihrer katalytischen Aufgabe aus anderen Gründen nicht mehr ausreichend gerecht werden, stellen sich umfangreiche Folgen für die Gesundheit ein. Die Krankheitsgruppe der metabolischen Erkrankungen umfasst verschiedene Störungen aus dem Bereich des intermediären Betriebsstoffwechsels. Solche Störungen sind entweder angeboren oder erworben.

Die Stoffwechselkrankheiten variieren stark in ihrem Ausmaß und ihrer Verbreitung. Auch klinisch manifestieren sie sich stark heterogen. Eine diesbezügliche Störung ist zum Beispiel die weitverbreitete Volkskrankheit Diabetes mellitus. In die Krankheitsgruppe fallen allerdings auch wesentlich seltenere Erbkrankheiten mit letalem Verlauf. Auch Osteopenie und die daraus entstehende Osteoporose sind auf Stoffwechselerkrankungen zurückzuführen.

Die meisten angeborenen Erkrankungen aus der übergeordneten Gruppe der Stoffwechselerkrankungen entsprechen genetisch bedingten Enzymdefekten von verschiedenen Enzymen. Abhängig vom betroffenen Enzym, dessen katalytischer Funktion und deren Reaktionsprodukt können enzymatische Defekte oder Enzymmängel zum Beispiel Organe ausfallen lassen.

Eine relativ seltene und angeboren metabolische Erkrankung ist der Morbus Gaucher. Beim betroffenen Enzym handelt es sich im Rahmen dieser Erkrankung um die Glucocerebrosidase oder auch Glukozerebrosidase. Dieses Enzym baut in einem gesunden Organismus gealterte Bestandteile der Zellmembran ab. Beim Morbus Gaucher liegt ein Mangel an diesem wichtigen Enzym vor. Wenn das Enzym keine ausreichende Aktivität zeigt, kommt es zur Ablagerung von Membranbestandteilen innerhalb der Lysosome. Mehr als 200 Mutationen des Enzyms wurden im Rahmen von Morbus Gaucher bislang dokumentiert. Das Maß der enzymatischen Restaktivität hängt von der Mutation des kodierenden Gens im Einzelfall ab. Die Erkrankung kann so zum Beispiel einen vollständigen Funktionsausfall des Enzyms verursachen. Auch eine funktional schwache Reduzierung der enzymatischen Aktivität ist allerdings denkbar. Die meisten Patienten der Erkrankung zeigen sowohl bezüglich der inneren Organe, als auch bezüglich des Nervensystems Manifestationen.

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